Выявлен возможный путь распространения «заразного» белка болезни Альцгеймера — белок под названием тау, скорее всего, передается от нейрона к нейрону, подобно вирусной инфекции. Две группы ученых, наблюдая в течение двух лет развитие болезни Альцгеймера у специально выведенной линии трансгенных мышей, отследили путь одного из связанных с ней аномальных белков. Прежде о пути распространения ассоциированных с болезнью Альцгеймера белков в головном мозге не было известно ничего. «Болезнь Альцгеймера распространяется по головному мозгу, как яд в реке», сообщает Bloomberg, ссылаясь на исследование, опубликованное в журнале PLoS One. Трансгенные мыши несли ген аномального белка тау, который синтезируется у людей с болезнью Альцгеймера.

Этот белок — один из двух накапливаемых в тканях мозга ненормально свернутых белков (второй — бета-амилоид). Аномальный тау-белок у трансгенных мышей начал вырабатываться в нижней части гиппокампа, в области, которая называется энторинальная кора. Для того, чтобы индуцировать синтез тау-белка именно в этой области, исследователи применили специфическую активацию гена, ответственного за его синтез. В энторинальной коре начинается отмирание клеток мозга у больных с синдромом Альцгеймера. Происходит это потому, что неправильно свернутый белок тау образует нейрофибрилярные клубки, препятствующие питанию нейронов.

На протяжении 22 месяцев ученые проводили анализ распределения человеческого аномального тау-белка в мозге подопытных мышей, используя для этого меченые антитела. В клетках энторинальной коры со временем образовались нейрофибрилярные клубки тау-белка, характерные для болезни Альцгеймера. Но аномальный тау-белок обнаруживался и за пределами этой области, причем тем дальше, чем больше прошло времени с начала эксперимента. Поскольку клетки вне энторинальной коры производить человеческий белок тау не могли, единственно возможным путем его попадания в другие участи исследователи считают передачу неправильно свернутого белка от нейрона к нейрону. При болезни Альцгеймера клубки тау-белка накапливаются внутри нейронов, скопления белков бета-амилоидов находятся на поверхности нервных клеток.

Связь между этими двумя явлениями в настоящее время не установлена. «По высокому уровню бета-амилоида можно предсказать риск развития заболевания, а количество клубков тау-белка, выявляемое посмертно, коррелирует со степенью деменции», или приобретенного слабоумия, к которому относится болезнь Альцгеймера, — поясняет ведущий автор статьи PLoS One Карен Дафф (Karen Duff), профессор-патолог Медицинского центра Колумбийского университета. Белок тау вовлечен в развитие и других форм приобретенного слабоумия, таких как лобно-височная деменция, болезнь Паркинсона и деменция с тельцами Леви. По мнению Карен Дафф, выяснение пути белка тау в головном мозге в будущем может помочь в совершенствовании методов лечения этих заболеваний. По ее словам, если ученые поймут, как можно остановить распространение белка тау, то он может стать «интервенционной точкой’ (т.е. мишенью) для создания препаратов, предупреждающих развитие деменции.

Точный механизм передачи неправильно свернутого белка тау от нейрона к нейрону в настоящее время неясен. The Wall Street Journal цитирует автора исследования, в котором были получены аналогичные результаты, Бредли Хаймана (Bradley Hyman) из Гарвардского университета, который предполагает, что аномальный белок, выделенный одним нейроном, становится матрицей для неправильного свертывания нормальных тау-белков других нейронов. Далее все происходит по типу цепной реакции. Результаты исследования Хаймана изложены в статье, которая принята к печати журналом Neuron. Новости мировой науки вы найдете также на странице нашей программы в газете научного сообщества «Поиск».